PERFILES ISOENZIMATICOS DE SUPEROXIDO DISMUTASA EN CAFETO
PDF

Palabras clave

Superóxido dismutasas
Fe-superóxido dismutas
Mn-superóxido dismutasa
Cu
Za-superóxido dismutasa
cafeto

Cómo citar

Daza, M., Montes de Gómez, V., Quijano-Rico, M., & Del Río, L. (1991). PERFILES ISOENZIMATICOS DE SUPEROXIDO DISMUTASA EN CAFETO. Revista De La Academia Colombiana De Ciencias Exactas, Físicas Y Naturales, 18(70), 403-408. https://doi.org/10.18257/raccefyn.18(70).1991.3976

Societal impact


Resumen

Se determinaron los perfiles (SOD; EC 1.15.1.1) presentes en extractos crudos de hojas de cafeto. Las metaloenzimas se identificaron con base en su sensibilidad diferencial a los inhibidores KCN 2mM y peróxido de hidrógeno 5mM. En la variedad Caturra, Coffea arabica L, (susceptible a la roya del cafeto) se encontraron al menos tres bandas con actividad SOD: la más anódica posiblemente una Mn-SOD, una banda intermedia con actividad Cu, Zn-SOD, y una banda catódica, probablemente una Fe-SOD. En el híbrido de Timor (C. arabiga x C. canephora) y en lavar. Colombia (C. ara­biga x Híbrido de Timor), resistentes a la roya se detectaron al menos 5 bandas con activi­dad SOD: la más anódica, probablemente una Mn-SOD, 3 bandas intermedias, posible­mente Cu, Zn-SODs y una banda catódica, probablemente una Fe-SOD. En C. liberica se encontraron 2 isoenzimas Cu, Zn-SODs. La presencia de isoenzimas parece estar rela­cionada genéticamente con las especies analizadas. La Fe-SOD ha sido detectada en pocas familias de plantas superiores. 

PDF

Referencias

Asada, K., M. Urano, & M. Takahashi. 1973. Subcellular Localization of Superoxide Dismutase in Spinach Leaves and Preparation and Properties of Christallines Superoxide Dismutase. Eur. J. Biochem., 36: 257.Asada, K. 1984. Chloroplasts Formation of Active Oxygen and its Scavenging. Meth. Enzymol., 105: 422.Boveris, A. 1984. Determination of the Production of Superoxide Radicals and Hydrogen Peroxide in Mitochondria. Meth. Enzymol., 105: 429.Bridges, S. & M. Salín. 1981. Distribution of Iron-containing Superoxide Dismutase in Vascular Plantas. Plant Physiol., 68: 275.Davis, R. 1964. Dis Electrophoresis-II. Methods and Application to Human Serum Proteins. Am. N.Y. Acad. Sci., 121: 404.Duke, M. & M. Salín. 1985. "Purification and Characterization of an Iron-containing Superoxide Dismutase from Eukaryote Gingko biloba." Arch. Biochem. Biophys., 243: 305.Frank, L. 1985. Oxygen Toxicity in Eukaryotes. In: Oberbley, L. (ed.). Superoxide Dismutase, 3: 1. CRC Press, Boca Ratón. Florida.Fridovich, I. 1986. Superoxide Dismutases. Advances in Enzymology and Related Area of Molecular Biology, 58: 61. Meister, A. (ed.). John Wiley and Sons, Inc.Halliwell, B. & J. Gutteridge. 1985. The Role of Transition in Superoxide-mediated Toxicology. In: Oberley, L., (ed.). Superoxide Dismutase, 3: 45. CRC Press, Boca Ratón Floridas.Hassan, H. & C. Moody. 1986. Regulation of the Biosynthesis of Superoxide Dismutase in Prokaryotes. In: Rotilio, G. (ed.). Superoxide and Superoxide Dismutase in Chemistry, Biology and Medicine, p. 274. Elsevier.Hodgson, E. & I. Fridovich. 1975. The Interaction of Bovine Erythrocyte Superoxide Dismutase with Hydrogen Peroxide: Inactivation of the Enzyme. Biochem., 14: 24.Kwiatowski, J. & Z. Kaniuga. 1984. Evidence for Iron-containing Superoxide Dismutase in Leaves of Lycopersicum sculetum and Phaseolus vulgaris, cultivar Piekny-Jas. Acta Physiol. Plant., 6: 197.Mayak, S., R. Ledge & J. Thompson. 1983. Superoxide Radical Production by Microsomal Membranes from Senescing Carnation Flowers. An Effect on Membrane Fluidity. Phytochem, 22: 1375.McCord, J. & I. Fridovich. 1969. Superoxide Dismutases, an Enzymic Function for Erythrocuprein. J. Biol. Chem., 244: 6049.Moreno, C. & J. Castillo. 1987. La varieté Colombia, un nouveau cultivar de Coffea arabica, de type composite, résistant a Hemileia vastratrix Berk. et Br. ASIC, 12me Colloque, Montreux, p. 657.Rigo, A., P. Viglino, M. Scarpa & G. Rotillo. 1966. Reduction and Oxidation of Bovine Superoxide Dismutase by $H_2O_2$. In: Rotilio, G. (ed.). Superoxide and Superoxide Dismutases in Chemistry, Biology and Medicine, p. 184. Elsevier Science Publishers.Robak, J. & R. Grylglewski. 1988. Flavonoids are Scavengers of Superoxide Anions. Biochem. Pharmacol., 37: 837.Salin, M & S. Bridges. 1982. Isolation ad Characterization of an Iron-containing Superoxide Dismutase from Water Lily, Nuphar luteum. In: Cohen, G. & R. Greenwald (eds). Oxy Radical ant heir Scavenger y Systems, 1: 344. Elsevier Publishing Co., Inc., N.Y.Salín, M. 1985. Preparation of Iron-containing Superoxide Dismutase from Eukaryotic Organisms. Handbook of Methods for Oxygen Radical Research. Greenwald, R. (ed.). CRC Press, Inc, Boca ratón. Florida, p. 9.Sevilla, F., L. del Río & E. Hellin. 1984. Superoxide Dismutases irom Citrus Plant: Presence of two Iron-containing Isoenzymes in Leaves of Lemon Trees, (Citrus limonum L). J. Plant Physiol., 116: 381.Tepperman, J. & P. Dusmnuir. 1990. Transformed Plants with Elevated Levels of Chloroplastic Superoxide Dismutasa are not resistant to Superoxide Toxicity. Plant Mol. Biol., 14: 501.Weissiger, R. & L. Fridovich. 1978. Superoxide Dismutase. J. Biol. Chem., 248: 3582.Yakamura, F., D. Ohmori & R. Zuzuki. 1986. Inactivaction of Iron Superoxide Dismutase by Hydrogen Peroxide. In: Rotilio, G. (ed.). Superoxide and Superoxide Dismutases in Chemistry, Biology and Medicine, p. 212. Elsevier Science Publishers.Yost, F. & I. Fridovich. 1973. An Iron-containing Superoxide Dismutase from Escherichia coli. J. Biol. Chem 248: 4905.

Creative Commons License

Esta obra está bajo una licencia internacional Creative Commons Atribución-NoComercial-SinDerivadas 4.0.

Derechos de autor 2025 Revista de la Academia Colombiana de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales

##plugins.themes.healthSciences.displayStats.downloads##

##plugins.themes.healthSciences.displayStats.noStats##