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Resumen
La estructura 3D de la glutatión Z-transferasa se obtuvo del Protein Data Bank bajo el código 1FW1; posee una secuencia de 208 residuos (5 al 212). El modelo obtenido consta de 208 aminoácidos, un ión sulfato, una molécula de glutatión, una molécula de 2,3-dihidroxi-1,4-ditiobuano (DTT) y 109 moléculas de agua. Siendo el residuo Ser10 el responsable de la actividad catalítica. A pesar de las diferencias numéricas en los valores de las funciones de evaluación y teniendo en cuenta el error asociado a la utilización de métodos derivados de la mecánica clásica los resultados del docking molecular fueron lo suficientemente adecuados para estimar la posible localización y conformación de los aductos formados entre glutatión y ácidos α-haloalcanoicos; estos resultados mostraron una apropiada complementariedad geométrica entre el sitio activo y los α-haloalcanoicos; no evidenciaron diferencias significativas con respecto a la estéreo selectividad y estéreo especificidad de la GSTZ hacia los ácidos α-haloalcanoicos. Adicionalmente los resultados sugieren que los ligandos estudiados tienen la suficiente movilidad dentro del sitio activo para generar poses con alta afinidad de unión pero con poca probabilidad de ocurrencia, lo cual puede deberse a la orientación que asumen algunos átomos de hidrógeno.
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